Biologia
- Membrana plasmática
. A membrana plasmática é considerada do tipo seletivamente permeável
. Constituída fundamentalmente por fosfolipídios, proteína e carboidratos
- Parede celular
. A parede celular é um anexo externo à membrana plasmática existentes em alguns tipos de célula com a função de protegê-las
. Parede celular das bactérias: constituída de peptidoglicano
. Parede celular dos protistas: constituída de celulose
. Parede celular dos fungos: constituída de quitina
. Parede celular das plantas: constituída de celulose
- Carioteca
. Existe uma continuidade da carioteca (a membrana nuclear) com o retículo endoplasmático.
- Inclusões citoplasmáticas
. Elementos existentes no interior das células que não chegam a ser organelas propriamente ditas.
. Exemplos: Gotículas de gordura, grânulos de glicogênio.
- Organelas exclusivas da célula animal
. Lisossomos: digestão (contém enzimas chamadas hidrolases)
. Centríolos: formação do áster e das fibras do fuso
- Organelas exclusivas da célula vegetal
. Parede celular: sustentação e proteção
. Cloroplasto: fotossíntese
- Organelas existentes nas células animal e vegetal
. Ribossomos: síntese proteica.
. Retículo endoplasmático liso: síntese lipídica.
. Retículo endoplasmático rugoso: síntese e armazenamento de proteínas.
. Mitocôndria: respiração celular.
. Citoesqueleto: rede de tubos e filamentos; constituídos por microtúbulos e microfilamentos; sustentação celular, transporte de substâncias e movimento de organelas.
. Complexo golgiense: processamento, modificação, armazenamento e endereçamento de proteínas.
. Peroxissomos: contém enzimas que degradam lipídios, proteínas e inativam agentes tóxicos como o etanol; contém a enzima catalase que degrada a água oxigenada.
- Clorofila
. Encontrada na membrana interna dos cloroplastos
. Função de captação de energia luminosa
. Clorofila A: fotossíntese máxima na faixa do anil
. Clorofila B: fotossíntese máxima na faixa do azul
Ocorrência
. Plantas, algas e cianobactérias.
- Cloroplasto
. Membrana interna + membrana externa + estroma + tilacoide (onde se encontra a clorofila) + granum.
- Etapa fotoquímica
. 2 H2O = O2 + 4H + 4e (a quebra da molécula de água é chamada de fotólise).
. Os prótons H servem tanto para transformar os aceptores de hidrogênio (NADP em DADPH), quanto para participar da fosforilação (3 ADP = 3 ATP).
. A fosforilação da fotossíntese é chamada de fotofosforilação por ocorrer na presença de luz.
. Sequência da etapa fotoquímica:
- Luz solar excita a clorofila
- Elétrons saltam da molécula de clorofila
- A energia liberada por esses elétrons é usada na fotofosforilação
- O ATP produzido é utilizado na etapa química
- A enzima ATP sintase é usada como catalizadora da fotofosforilação
- A energia luminosa é fonte para a fotofosforilação e para a fotólise da água.
- Substâncias produzidas na fotólise
. O2 = liberado na atmosfera
. H = vai para as moléculas aceptoras e para a glicose
. e = servem para repor os elétrons perdidos pela clorofila
- Cores do espectro mais usadas na fotossíntese: azul e vermelho
- Cloroplasto
. Tilacoide = local em que ocorre a etapa fotoquímica
. Estroma - local em que ocorre a etapa química (enriquecimento energético do CO2)
- Fórmula completa da fotossíntese
. 6 CO2 + 12 H20 = C6H1206 + 6H20 + 6CO2
- Ponto de compensação fótica
. Taxa de fotossíntese = taxa de respiração
- Outono
- Redução da taxa de fotossíntese
- Estoque de nutrientes
- Menos clorofila é produzida pelas folhas
- Perda da coloração
Ribossomos
. Exceções à universalidade do código genético, por possuir DNA diferenciado.
. A universalidade do código genético é que permite a tecnologia do DNA recombinante, na Engenharia Genética.
. Livres: produção de proteínas para uso interno da célula.
. Aderidos ao retículo endoplasmático rugoso: produção de proteínas de exportação.
- Códons de RNA
. Parada: UAA, UAG, UGA.
. Iniciação: AUG (metionina).
- Peptil-transferase
. Enzima que catalisa a ligação peptídica.
. Localizada nos ribossomos.
- Polissomos
. Vários ribossomos trabalhando em uma mesma molécula de RNAm.
- RNAm policistrônico
. Ocorre em células procarióticas.
. Contém informação para a produção de mais de uma proteína.
-
. Parada: UAA, UAG, UGA.
. Iniciação: AUG (metionina).
- Peptil-transferase
. Enzima que catalisa a ligação peptídica.
. Localizada nos ribossomos.
- Polissomos
. Vários ribossomos trabalhando em uma mesma molécula de RNAm.
- RNAm policistrônico
. Ocorre em células procarióticas.
. Contém informação para a produção de mais de uma proteína.
-
Mitocôndrias e cloroplastos
. Exceções à universalidade do código genético, por possuir DNA diferenciado.
. A universalidade do código genético é que permite a tecnologia do DNA recombinante, na Engenharia Genética.
- A capacidade do carbono ligar a si mesmo e formar grandes cadeias é o que possibilita a existência de vida no planeta, pois, são com essas grandes cadeias que são formadas as moléculas orgânicas (carboidratos, proteínas, lipídios).
- As moléculas orgânicas possuem três funções principais: estrutural, energética e controladora e informativa.
- Função estrutural das moléculas orgânicas:
. Formam as membranas celulares (fosfolipídios, carboidratos e proteínas)
. Formam o citoesqueleto (proteínas)
. Formam a parede dos órgãos
. Formam os tecidos condutores nos vegetais
- Função energética das moléculas orgânicas:
. A glicose é elemento básico para a formação de ATP na respiração celular
. Amido e glicogênio são reservatórios energéticos de vegetais e animais, respectivamente
- Função controladora e informativa das moléculas orgânicas:
. DNA e RNA são moléculas orgânicas responsáveis pela informação hereditária e síntese proteica
. Existem carboidratos e proteínas que servem como receptores e sinalizadores da membrana
. Hormônios (de origem proteica ou lipídica) participam da informação à distância
- Biopolímeros são polímeros encontrados na matéria viva: amido, glicogênio, quitina, celulose.
- Tipos de transporte
. Transporte passivo por difusão simples (a favor de determinado gradiente de concentração)
. Transporte passivo por difusão facilitada (com a ajuda de proteínas da membrana chamadas permeases)
. Osmose (passagem de líquido, ao contrário do que acontece no outros tipos de transporte passivo)
. Transporte ativo (com a ajuda de proteínas da membrana chamadas bombas)
- Fosfolipídios da membrana
. Função estrutural
- Proteínas da membrana
. Canais de transporte de substâncias
. Receptoras e sinalizadoras de informações
- Carboidratos da membrana
. Identificação da célula
. Modulação do sistema imunológico
. Sensibilidade contra agentes patogênicos
- Diferenciações da membrana plasmática
. Microvilosidades
. Interdigitações
. Desmossomos
. Zona de oclusão
. Zona de adesão
. Junção comunicante
- Bomba de sódio e potássio
. A proteína fosforila-se a cada ciclo de bombeamento e lança 3 íons cálcio (Na) ao mesmo tempo em que coloca 2 íons potássio (K) para dentro da célula
- Valores de DPD (sucção celular), sendo DPD = PO - PT (PO: Pressão osmótica do suco vacuolar; PT: Pressão de turgescência ou resistência da membrana)
. Em meio hipertônico: PT = 0 (como a célula perde água, não é exercida pressão sobre a membrana); DPD = PO; Célula plasmolisada
. Em meio isotônico: PT = 0 (mesma situação anterior); DPD = PO; Célula flácida
. Em meio hipotônico: PO = PT (a pressão exercida pelo vacúolo devido a entrada de água na célula é barrada pela pressão que a membrana faz para que não entre mais água); DPD = 0; Célula túrgida
. Evaporação sem reposição suficiente: PT < 0 9a membrana sofre contração); DPD = PO + PT; Célula murcha.
. Transporte passivo por difusão simples (a favor de determinado gradiente de concentração)
. Transporte passivo por difusão facilitada (com a ajuda de proteínas da membrana chamadas permeases)
. Osmose (passagem de líquido, ao contrário do que acontece no outros tipos de transporte passivo)
. Transporte ativo (com a ajuda de proteínas da membrana chamadas bombas)
- Fosfolipídios da membrana
. Função estrutural
- Proteínas da membrana
. Canais de transporte de substâncias
. Receptoras e sinalizadoras de informações
- Carboidratos da membrana
. Identificação da célula
. Modulação do sistema imunológico
. Sensibilidade contra agentes patogênicos
- Diferenciações da membrana plasmática
. Microvilosidades
. Interdigitações
. Desmossomos
. Zona de oclusão
. Zona de adesão
. Junção comunicante
- Bomba de sódio e potássio
. A proteína fosforila-se a cada ciclo de bombeamento e lança 3 íons cálcio (Na) ao mesmo tempo em que coloca 2 íons potássio (K) para dentro da célula
- Valores de DPD (sucção celular), sendo DPD = PO - PT (PO: Pressão osmótica do suco vacuolar; PT: Pressão de turgescência ou resistência da membrana)
. Em meio hipertônico: PT = 0 (como a célula perde água, não é exercida pressão sobre a membrana); DPD = PO; Célula plasmolisada
. Em meio isotônico: PT = 0 (mesma situação anterior); DPD = PO; Célula flácida
. Em meio hipotônico: PO = PT (a pressão exercida pelo vacúolo devido a entrada de água na célula é barrada pela pressão que a membrana faz para que não entre mais água); DPD = 0; Célula túrgida
. Evaporação sem reposição suficiente: PT < 0 9a membrana sofre contração); DPD = PO + PT; Célula murcha.
Lipídios
Tipos
. Principais tipos: triglicerídios (óleos e gorduras), fosfolipídios, ceras, esteroides.
. Carotenoides: vitamina A, beta-caroteno, luteína, zeaxantina.
- Formação dos triglicerídios
. 1 GLICEROL + 3 ÁCIDOS GRAXOS = 1 TRIGLICERÍDIO + 3 ÁGUAS
- Estrutura do fosfolipídio
. Duas moléculas de ácido graxo (parte apolar) + Fosfato (parte polar)
- Esteroides
. Sais biliares, colesterol, hormônios sexuais, hormônios corticosteroides das adrenais, pró-vitamina D.
Função das proteínas
. Função estrutural
. Função enzimática
. Servem como reserva de energia
. Regulação osmótica
. Transporte
. Proteção imunológica
. Movimento
. Integração endócrina
. Recepção de informações
- Esquema geral de um aminoácido
. Um carbono ligado a quatro grupos: 1 hidrogênio + 1 carboxila + 1 amina + 1 grupo R
. O grupo R é o fator de diferenciação dos aminoácidos
. Ligação peptídica: reação de desidratação
- Estrutura das proteínas
. Primária: estrutura linear (ligação peptídica)
. Secundária: ligações intermoleculares
. Terciária: interação entre os grupos R
. Quaternária: interação entre as cadeias polipeptídicas
- Desnaturação
. Não afeta a estrutura primária
. Causada por variações de temperatura, pH etc.
- Anemia falciforme
. Substituição de ácido glutâmico por valina na cadeia beta da hemoglobina
- Proteínas de relevância
. Miosina
. CD4
. Albumina
. Queratina
. Imunoglobulinas
. Transcriptase reversa
. Hemoglobina
. Insulina
Conceito de enzimas
. Proteínas catalizadoras de reações químicas
- Modelos para a formação do complexo enzima substrato:
. Chave fechadura
. Encaixa induzido ("forma-se" uma "fechadura" pela indução do substrato - modelo mais aceito atualmente)
- Desnaturação
. A conformação espacial é afetada, o centro de ativação é desfeito e a enzima perde sua atividade catalítica (alteração de temperatura, de pH e outros fatores)
- Cofatores enzimáticos
. Podem ser íons inorgânicos, moléculas orgânicas ou vitaminas
. Apoenzimas são enzimas sem os seus respectivos cofatores e holoenzima é a enzima completa, com o seu cofator
. Inibidores enzimáticos: "falsos" substratos
. Penicilina: inibidor enzimático para a síntese do peptidoglicano (parede celular bacteriana)
. "Coquetel" antirretroviral: inibidores de protease (proteína que forma o corpo de novos vírus).
- Enzimas alostéricas
. Possuem mais de um centro de ativação
. Inibidores alostéricos acabam com a função da enzima quando adaptados à ela; ativadores alostéricos ligam as enzimas quando estão adaptados a elas.
- Zimogênios (Proenzimas)
. Existem porque a forma ativa poderia causar lesão nos tecidos secretores
. Pepsinogênio, tripsinogênio, quimotripsinogênio.
. Proteínas catalizadoras de reações químicas
- Modelos para a formação do complexo enzima substrato:
. Chave fechadura
. Encaixa induzido ("forma-se" uma "fechadura" pela indução do substrato - modelo mais aceito atualmente)
- Desnaturação
. A conformação espacial é afetada, o centro de ativação é desfeito e a enzima perde sua atividade catalítica (alteração de temperatura, de pH e outros fatores)
- Cofatores enzimáticos
. Podem ser íons inorgânicos, moléculas orgânicas ou vitaminas
. Apoenzimas são enzimas sem os seus respectivos cofatores e holoenzima é a enzima completa, com o seu cofator
. Inibidores enzimáticos: "falsos" substratos
. Penicilina: inibidor enzimático para a síntese do peptidoglicano (parede celular bacteriana)
. "Coquetel" antirretroviral: inibidores de protease (proteína que forma o corpo de novos vírus).
- Enzimas alostéricas
. Possuem mais de um centro de ativação
. Inibidores alostéricos acabam com a função da enzima quando adaptados à ela; ativadores alostéricos ligam as enzimas quando estão adaptados a elas.
- Zimogênios (Proenzimas)
. Existem porque a forma ativa poderia causar lesão nos tecidos secretores
. Pepsinogênio, tripsinogênio, quimotripsinogênio.
Ácidos nucleicos
Nucleotídeos
. Base nitrogenada, fosfato e pentose (ribose ou desoxirribose)
. Púricas: dois anéis de carbono e nitrogênio (A,G)
. Pirimídicas: um anel de carbono e nitrogênio (C, T, U)
. U (uracila) ocorre apenas no RNA em substituição à T, exclusiva do DNA
. Extremidade 5': termina em fosfato
. Extremidade 3': termina em pentose
. As extremidades são importantes para o sentido da "leitura" do código
- RNA heterogêneo
. Precursor do RNAm
. Duas porções: íntrons e exons
. Íntrons: são removidos
. Base nitrogenada, fosfato e pentose (ribose ou desoxirribose)
. Púricas: dois anéis de carbono e nitrogênio (A,G)
. Pirimídicas: um anel de carbono e nitrogênio (C, T, U)
. U (uracila) ocorre apenas no RNA em substituição à T, exclusiva do DNA
. Extremidade 5': termina em fosfato
. Extremidade 3': termina em pentose
. As extremidades são importantes para o sentido da "leitura" do código
- RNA heterogêneo
. Precursor do RNAm
. Duas porções: íntrons e exons
. Íntrons: são removidos
. Exons: continuam como parte biologicamente ativa
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